Allosterik ve kovalent modülasyon arasındaki temel fark, allosterik modülasyonun bir fosfataz enzimi gerektirmesi, kovalent modülasyonun ise bir kinaz enzimi gerektirmesidir.
Bir enzimin modülasyonu, bir reseptörün veya bir ligandın bir enzimle bağlanacağı bölgedeki bir modifikasyondur. Farklı modülasyon türleri vardır ve allosterik ve kovalent modülasyon bunlardan ikisidir.
Allosterik Modülasyon nedir?
Allosterik modülasyon, farmakoloji ve biyokimyada, bir reseptöre bağlanan ve o reseptörün uyarana tepkisini değiştiren bir grup maddeyi ifade eden bir terimdir. Bu modülatörlerin bazıları ilaçlardır, örn. benzodiazepinler. Allosterik bölge, bir allosterik modülatörün bağlandığı sitedir. Reseptörün endojen agonistinin bağlanacağı ile aynı değildir (bu özel bölge ortosterik bölge olarak adlandırılır). Hem modülatörleri hem de agonistleri reseptör ligandları olarak adlandırabiliriz.
Ayrıca, üç ana allosterik modülatör türü vardır: pozitif, negatif ve nötr modülasyonlar. Pozitif tip, agonistin bir reseptöre bağlanma olasılığını artırarak, reseptörü aktive etme kabiliyetini artırarak (buna etkinlik denir) veya bu iki yolla reseptörün tepkisini artırabilir. Öte yandan, negatif tip, agonist afinitesini ve etkinliğini az altabilir. Son olarak, nötr tip agonist aktiviteyi etkilemez, ancak diğer modülatörlerin bir allosterik bölgeye bağlanmasını durdurabilir. Ayrıca, bazı allosterik modülatörler allosterik agonistler olarak çalışır.
Genel olarak, allosterik modülatörler, bir reseptör üzerinde etkili olan diğer maddelerin afinitesini ve etkinliğini değiştirebilir. Bir modülatör ayrıca afiniteyi artırabilir ve etkinliği az altabilir veya bunun tersi de olabilir. Afinite, bir maddenin bir reseptöre bağlanma yeteneğidir. Etkinlik ise, bir maddenin, reseptörün endojen agonistine kıyasla, maddenin reseptörü aktive etme yeteneğinin yüzdesi olarak verilen bir reseptörü aktive etme yeteneğidir.
Kovalent Modülasyon Nedir?
Kovalent modülasyon, biyokimyada kullanılan önemli bir terimdir ve bir reseptöre kovalent olarak bağlanarak tepkisini değiştiren bir madde grubunu ifade eder. Enzimler, bir molekül veya atomun bir vericiden transfer edilen molekülün reseptörü olarak görev yapabilen bir amino asit yan zincirine aktarılmasıyla düzenlenebilir. Bunu yapmanın diğer yolu, proteolitik bölünme yoluyla amino asit dizisinin kendisini değiştirmektir.
Kovalent modülasyon, kimyasal grupların ona kovalent bağlanması yoluyla bir enzimin şeklinin ve fonksiyonunun değiştirilmesini içerir. Ayrıca, bu modülasyon, translasyon sonrası modifikasyon olarak da bilinir. Genellikle bu modülasyon endoplazmik retikulumda ve Golgi aygıtında gerçekleşir. Sıklıkla post-translasyonel modifikasyona uğrayabilen siteler, reaksiyonda bir nükleofil olarak görev yapan fonksiyonel bir gruba sahip olan sitelerdir. Bu bölgeler serin, treonin ve tirozinin hidroksil gruplarının yanı sıra lizin, arginin ve histidinin amin formlarını içerir.
Allosterik ve Kovalent Modülasyon Arasındaki Fark Nedir?
Allosterik ve kovalent modülasyon arasındaki temel fark, allosterik modülasyonun bir fosfataz enzimi gerektirmesi, kovalent modülasyonun ise bir kinaz enzimi gerektirmesidir.
Aşağıdaki infografik, yan yana karşılaştırma için allosterik ve kovalent modülasyon arasındaki farkları tablo biçiminde sunar.
Özet – Allosterik ve Kovalent Modülasyon
Allosterik modülasyon, bir reseptöre bağlanan ve o reseptörün bir uyarana tepkisini değiştiren bir madde grubunu ifade ederken, kovalent modülasyon, bir reseptöre kovalent olarak bağlanarak tepkisini değiştiren bir madde grubunu ifade eder. Allosterik ve kovalent modülasyon arasındaki temel fark, allosterik modülasyonun bir fosfataz enzimi gerektirmesi, kovalent modülasyonun ise bir kinaz enzimi gerektirmesidir.
