Rekabetçi olmayan ve allosterik inhibisyon arasındaki temel fark, rekabetçi olmayan inhibisyonda, maksimum katalize reaksiyon hızının (Vmax) azalması ve substrat konsantrasyonunun (Km) değişmeden kalması, allosterik inhibisyonda ise Vmax'ın değişmemesidir. ve Km artar.
Enzimler, organizmalarda gerçekleşen çoğu reaksiyon için gereklidir. Genellikle bir enzim, reaksiyon için gerekli aktivasyon enerjisini az altarak bir reaksiyonu katalize eder. Ancak, istenmeyen seviyelere yükselen son ürünlerin seviyelerini kontrol etmek için enzimler dikkatli bir şekilde düzenlenmelidir. Enzim inhibisyonu ile kontrol edilir. Bir enzim inhibitörü, bir enzim ve bir substrat arasındaki normal reaksiyon yolunu bozan bir moleküldür.
Aktif bölge, substratların bağlandığı ve kimyasal reaksiyona girdiği enzim bölgesidir. Bir allosterik bölge, moleküllerin enzim aktivitesini aktive etmesine veya inhibe etmesine izin verdiği yerdir. Enzim kinetiği, enzim inhibisyonu sırasında önemli bir rol oynar. Belirli bir konsantrasyonda belirli bir enzimin maksimum reaksiyon hızı, maksimum hız veya Vmax olarak bilinir. Vmax'ın yarısı olan hızı veren substrat konsantrasyonu Km'dir.
Rekabetçi Olmayan Engelleme Nedir?
Rekabetçi olmayan inhibisyon, inhibitörün enzim aktivitesini az alttığı ve substrata bağlı olsun ya da olmasın enzime eşit derecede iyi bağlandığı bir tür enzim inhibisyonudur. Diğer bir deyişle, rekabetçi olmayan inhibisyon, inhibitör ve substratın herhangi bir zamanda enzime bağlanmasıdır. Hem substrat hem de inhibitör enzime bağlandığında, bir enzim-substrat-inhibitör kompleksi oluşturur. Bu kompleks bir kez oluştuktan sonra herhangi bir ürün üretemez. Yalnızca enzim-substrat kompleksine veya enzim-inhibitör kompleksine geri dönebilir.
Şekil 01: Rekabetçi Olmayan Engelleme
Rekabetçi olmayan inhibisyonda, inhibitör, enzim ve enzim-substrat kompleksi için eşit afiniteye sahiptir. Rekabetçi olmayan bir inhibitörün en yaygın mekanizması, inhibitörün bir allosterik bölgeye geri dönüşümlü bağlanmasıdır. Ancak inhibitör ayrıca doğrudan aktif bölgeye bağlanma yeteneğine de sahiptir. Rekabetçi olmayan bir inhibitörün bir örneği, piruvat kinazın piruvata dönüştürülmesidir. Fosfoenolpiruvatın piruvat verecek şekilde dönüştürülmesi, piruvat kinaz tarafından katalize edilir. Piruvattan sentezlenen Alanin adlı bir amino asit, glikoliz sırasında piruvat kinaz enzimini inhibe eder. Alanin, rekabetçi olmayan bir inhibitör görevi görür.
Allosterik İnhibisyon Nedir?
Allosterik inhibisyon, inhibitörün enzimi deaktive ederek ve allosterik bölgede enzime bağlanarak enzim aktivitesini yavaşlattığı bir tür enzim inhibisyonudur. Burada inhibitör, aktif bölgedeki substrat ile doğrudan rekabet etmez. Ancak dolaylı olarak enzimin bileşimini değiştirir. Şekil değiştirildiğinde, enzim inaktif hale gelir. Bu nedenle, artık karşılık gelen substrat ile bağlanamaz. Bu da nihai ürünlerin oluşumunu yavaşlatır.
Şekil 02: Allosterik İnhibisyon
Allosterik inhibisyon, gereksiz ürünlerin oluşumunu önleyerek enerji israfını az altır. Allosterik inhibisyonun bir örneği, glikolizde ADP'nin ATP'ye dönüştürülmesidir. Burada, sistemde fazla ATP olduğunda, ATP bir allosterik inhibitör görevi görür. Glikolizde yer alan enzimlerden biri olan fosfofruktokinaza bağlanır. Bu, ADP dönüşümünü yavaşlatır. Sonuç olarak ATP, kendisinin gereksiz üretimini engeller. Bu nedenle, yeterli miktarlar olduğunda aşırı ATP üretimine ihtiyaç duyulmaz.
Rekabetçi Olmayan ve Allosterik İnhibisyon Arasındaki Benzerlikler Nelerdir?
- Enzim inhibisyonlarının her iki türü de enzim aktivitesini yavaşlatır.
- Her iki enzim inhibisyonundaki inhibitörler, aktif bölgedeki substrat ile rekabet etmez.
- İnhibitörler dolaylı olarak enzimin bileşimini değiştirir.
- İki inhibitör de enzimin şeklini değiştirir.
Rekabetçi Olmayan ve Allosterik İnhibisyon Arasındaki Fark Nedir?
Rekabetçi olmayan inhibisyonda, Km değerini değiştirmeden bırakırken reaksiyonun Vmax'ı azalır. Buna karşılık, allosterik inhibisyonda Vmax değişmeden kalır ve Km değeri artar. Bu, rekabetçi olmayan ve allosterik inhibisyon arasındaki temel farktır. Allosterik inhibisyon daha çok allosterik bir bölgeye bağlanarak enzim aktivitesini değiştiren kimyasalların kullanımına odaklanırken, rekabetçi olmayan inhibitörler her zaman alternatif bir bölgeye doğrudan bağlanarak çalışan enzimi durdurur.
Aşağıdaki infografik, yan yana karşılaştırma için rekabetçi olmayan ve allosterik inhibisyon arasındaki farkları tablo halinde sunmaktadır.
Özet – Rekabetçi Olmayan ve Allosterik İnhibisyon
Rekabetçi olmayan inhibisyon, inhibitörün enzim aktivitesini az alttığı ve substrata bağlı olsun ya da olmasın enzime eşit derecede iyi bağlandığı bir enzim inhibisyonudur. Allosterik İnhibisyon, inhibitörün enzimi deaktive ederek enzim aktivitesini yavaşlattığı ve allosterik bölgedeki enzime bağlandığı bir tür enzim inhibisyonudur. Rekabetçi olmayan ve allosterik inhibisyon arasındaki temel fark, maksimum katalize reaksiyon hızının (Vmax) azalması ve substrat konsantrasyonunun (Km) rekabetçi olmayan inhibisyonda değişmeden kalması, Vmax değişmeden kalması ve Km'nin allosterikte artmasıdır. engelleme.
