Pozitif ve negatif allosterizm arasındaki temel fark, proteinlerdeki pozitif allosterizm ligandlar için yüksek bir afinite gösterirken, proteinlerdeki negatif allosterizm ligandlar için düşük afinite gösterir.
Allosterizm veya allosterik davranış, bir proteinin aktivitesinin, bazı moleküllerin proteinin aktif bölgesi dışındaki bir bölgeye (özellikle enzimlerde) bağlanmasına bağlı olarak değişebildiği fenomendir. Pozitif bir allosterizm, bir efektör molekülün bir enzime bağlanmasının, enzimin konfigürasyonunu aktif bir forma değiştirmesine neden olduğunu gösterir. Buna karşılık, negatif bir allosterizm, bir efektör molekül bağlanmasının enzimin konfigürasyonunu aktif bir formdan aktif olmayan bir forma değiştirmesine neden olduğunu gösterir.
Pozitif Allosterizm nedir?
Pozitif allosterizm, bir proteinin (çoğunlukla bir enzim) konfigürasyonunun, bir efektör molekülün bağlanmasıyla aktif olmayan bir formdan aktif bir forma değişmesidir. Efektör molekül, enzimin aktif bölgesinden başka bir bölgeye bağlanır; allosterik bölge olarak adlandırılır. Bu süreç aynı zamanda allosterik aktivasyon olarak da bilinir.
Bu tür efektör molekül bağlanmasına yaygın bir örnek, oksijen molekülünün hemoglobin molekülünü aktive ederek oksijeni hücrelere etkili bir şekilde taşımasını sağlayan hemoglobin molekülüne bağlanmasıdır. Orada oksijen molekülü, hemoglobin molekülündeki bir hem molekülünün demirli demirine bağlanır. Aktif form oksi-hemoglobin olarak bilinirken, aktif olmayan form deoksi-hemoglobin olarak bilinir.
Negatif Allosterizm nedir?
Negatif allosterizm, bir efektör molekülün bağlanması üzerine bir enzimin konfigürasyonunun aktif formdan inaktif forma değişmesidir. Efektör molekül, enzimin aktif bölgesinden başka bir bölgeye bağlanır; allosterik bölge olarak adlandırılır. Bu süreç aynı zamanda allosterik inhibisyon olarak da bilinir.
Şekil 01: Pozitif ve Negatif Allosterizm
Negatif allosterizm sırasında, bir ligandın bağlanması, substrat bağlanması için mevcut diğer aktif bölgelerde enzimin substrata olan afinitesini az altır. Bir örnek, 2, 3-BPG'nin hemoglobin üzerindeki allosterik bir bölgeye bağlanmasıdır, bu da tüm alt birimlerin oksijene olan afinitesinde bir azalmaya neden olur.
Pozitif ve Negatif Allosterizm Arasındaki Fark Nedir?
Pozitif bir allosterizmde, bir efektör molekülün bir enzime bağlanması, enzimin konfigürasyonunu aktif bir forma değiştirmesine neden olurken, negatif allosterizmde, bir efektör molekülün bağlanması, enzimin konfigürasyonunu aktif bir formdan değiştirmesine neden olur. aktif olmayan forma dönüştürün. Pozitif ve negatif allosterizm arasındaki temel fark, proteinlerdeki pozitif allosterizm ligandlar için yüksek bir afinite gösterirken, proteinlerdeki negatif allosterizm ligandlar için düşük afinite gösterir. Ek olarak, pozitif allosterizm aktivasyonu içerirken, negatif allosterizm inhibisyonu içerir. Oksijenin hemoglobin ile bağlanması pozitif allosterizm örneğidir, 2, 3-BPG'nin hemoglobin ile bağlanması negatif allosterizm örneğidir.
Aşağıdaki infografik, yan yana karşılaştırma için pozitif ve negatif allosterizm arasındaki farkı tablo biçiminde sunar.
Özet – Pozitif ve Negatif Allosterizm
Allosterizm veya allosterik davranışta, bir proteinin aktivitesi, bazı moleküllerin proteinin aktif bölgesi dışındaki bir bölgeye (özellikle enzimlerde) bağlanmasına bağlı olarak değişebilir. Pozitif ve negatif allosterizm arasındaki temel fark, proteinlerdeki pozitif allosterizm ligandlar için yüksek bir afinite gösterirken, proteinlerdeki negatif allosterizm ligandlar için düşük afinite gösterir.
