Anahtar Fark – Tripsin ve Chymotrypsin
Protein sindirimi, canlı organizmalarda genel sindirim prosedüründe çok önemli bir süreçtir. Kompleks proteinler, amino asitlerin monomerlerine sindirilir ve ince bağırsaklar yoluyla emilir. Proteinler, bir organizmada önemli bir işlevsel ve yapısal role hizmet ettikleri için önemlidir. Protein sindirimi, tripsin, kimotripsin, peptidazlar ve proteazları içeren protein sindirici enzimler aracılığıyla gerçekleşir. Tripsin, lizin ve arginin içeren temel amino asitlerdeki peptit bağını parçalayan protein sindirici bir enzimdir. Kimotripsin ayrıca fenilalanin, triptofan ve tirozin gibi aromatik amino asitlerdeki peptit bağını parçalayan protein sindirici bir enzimdir. Tripsin ve kimotripsin arasındaki temel fark, proteinde parçalandığı amino asidin konumudur. Tripsin bazik amino asit pozisyonlarında bölünürken kimotripsin aromatik amino asit pozisyonlarında bölünür.
Tripsin nedir?
Tripsin, serin proteaz ailesine ait 23.3 kDa'lık bir proteindir ve ana substratları bazik amino asitlerdir. Bu bazik amino asitler arginin ve lisin içerir. Tripsin, 1876'da Kuhne tarafından keşfedildi. Tripsin, küresel bir proteindir ve tripsinojen – zimojen olan inaktif formunda bulunur. Tripsinin etki mekanizması serin proteaz aktivitesine dayanır.
Tripsin, temel amino asitlerin C terminal ucunda parçalanır. Bu bir hidroliz reaksiyonudur ve ince bağırsaklarda pH - 8.0'da gerçekleşir. Tripsinojenin aktivasyonu, terminal hekzapeptidin çıkarılması yoluyla gerçekleşir ve aktif formu üretir; tripsin. Aktif tripsin iki ana tiptedir; α – tripsin ve β-tripsin. Termal kararlılıkları ve yapıları bakımından farklılık gösterirler. Tripsinin aktif bölgesi Histidin (H63), Aspartik asit (D107) ve Serin (S200) içerir.
Şekil 01: Tripsin
Tripsinin enzimatik etkisi DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidin ve EDTA tarafından inhibe edilir. Tripsin uygulamaları arasında doku ayrışması, hayvan hücre kültüründe tripsinizasyon, triptik haritalama, in vitro protein çalışmaları, parmak izi ve doku kültürü uygulamaları yer alır.
Kimotripsin nedir?
Kimotripsin 25,6 kDa moleküler ağırlığa sahiptir ve serin proteaz ailesine aittir ve bir endopeptidazdır. Kimotripsin, kimotripsinojen olan inaktif formunda bulunur. Kimotripsin 1900'lerde keşfedildi. Kimotripsin, aromatik amino asitlerdeki peptit bağlarını hidrolize eder. Bu aromatik substratlar arasında tirozin, fenilalanin ve triptofan bulunur. Bu enzimin substratları esas olarak L-izomerlerindedir ve kolaylıkla amino asitlerin amidleri ve esterleri üzerinde etki gösterir. Kimotripsinin etki ettiği optimum pH 7.8 – 8.0'dır. Kimotripsin A ve kimotripsin B gibi iki ana kimotripsin formu vardır ve bunlar yapısal ve proteolitik özelliklerde biraz farklıdır. Kimotripsinin aktif bölgesi bir katalitik üçlü içerir ve Histidin (H57), Aspartik asit (D102) ve Serin'den (S195) oluşur.
Şekil 02: Kimotripsin
Kimotripsinin aktivatörleri Setiltrimetilamonyum bromür, Dodesiltrimetilamonyum bromür, Heksadesiltrimetilamonyum bromür ve Tetrabütilamonyum bromürdür. Kimotripsin inhibitörleri peptidil aldehitler, boronik asitler ve kumarin türevleridir. Kimotripsin, peptit sentezinde, peptit haritalamada ve peptit parmak izinde ticari olarak kullanılmaktadır.
Tripsin ve Kimotripsin Arasındaki Benzerlikler Nelerdir?
- Her iki enzim de serin proteazdır.
- Her iki enzim de peptit bağlarını parçalar.
- İki enzim de ince bağırsakta çalışır.
- Her iki enzim de aktif olmayan formda zimojen olarak bulunur.
- Her iki enzim de aktif bölgesinde histidin, aspartik asit ve serin içeren katalitik bir üçlüden oluşur.
- Her iki enzim de başlangıçta sığırlardan keşfedildi ve elde edildi.
- Her iki enzimin üretimi şu anda rekombinant DNA teknikleri ile yapılmaktadır.
- Her iki enzim de optimal bir temel pH üzerinde hareket eder.
- İki enzim de farklı endüstrilerde in vitro kullanılmaktadır.
Tripsin ve Kimotripsin Arasındaki Fark Nedir?
Tripsin ve Kimotripsin |
|
| Tripsin, lizin ve arginin gibi temel amino asitlerdeki peptit bağını parçalayacak olan protein sindirici bir enzimdir. | Protein sindirici bir enzim olan kimotripsin, fenilalanin, triptofan ve tirozin gibi aromatik amino asitlerdeki peptit bağını parçalar. |
| Moleküler Ağırlık | |
| Tripsinin moleküler ağırlığı 23.3 k Da'dır. | Kimotripsinin moleküler ağırlığı 25.6 k Da'dır. |
| Substratlar | |
| Kompleks proteinler amino asitlerin monomerlerine sindirilir ve ince bağırsaklar yoluyla emilir. | Tirozin, triptofan ve fenilalanin gibi aromatik amino asit substratları kimotripsin üzerinde etkilidir. |
| Enzimin Zimogen Formu | |
| Tripsinojen, tripsinin aktif olmayan şeklidir. | Kimotripsinojen, kimotripsinin aktif olmayan şeklidir. |
| Aktivatörler | |
| Lanthanides, tripsin aktivatörleridir. | Setiltrimetilamonyum bromür, Dodesiltrimetilamonyum bromür, Heksadesiltrimetilamonyum bromür ve Tetrabutilamonyum bromür, kimotripsin aktivatörleridir. |
|
İnhibitörler |
|
| DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidin ve EDTA, tripsin inhibitörleridir. | Peptidil aldehitler, boronik asitler ve kumarin türevleri kimotripsin inhibitörleridir. |
Özet – Tripsin ve Chymotrypsin
Peptidazlar veya proteolitik enzimler, peptit bağının hidrolizi yoluyla proteinleri parçalar. Tripsin, peptit bağını bazik amino asitlerde, kimotripsin ise aromatik amino asit kalıntılarında peptit bağını keser. Her iki enzim de serin peptidazlardır ve ince bağırsakta temel bir pH ortamında hareket ederler. Şu anda, bu enzimler yüksek endüstriyel değere sahip olduğundan, farklı bakteri ve mantar türleri kullanılarak rekombinant DNA teknolojisi kullanılarak tripsin ve kimotripsin üretilmesine yönelik birçok araştırma yapılmaktadır. Bu tripsin ve kimotripsin arasındaki farktır.
Tripsin ve Chymotrypsin'in PDF Versiyonunu İndirin
Bu makalenin PDF sürümünü indirebilir ve alıntı notuna göre çevrimdışı amaçlarla kullanabilirsiniz. Lütfen PDF sürümünü buradan indirin Trypsin ve Chymotrypsin Arasındaki Fark
