Kinaz ve Fosfataz Arasındaki Fark

İçindekiler:

Kinaz ve Fosfataz Arasındaki Fark
Kinaz ve Fosfataz Arasındaki Fark

Video: Kinaz ve Fosfataz Arasındaki Fark

Video: Kinaz ve Fosfataz Arasındaki Fark
Video: Ceza Mahkemesi Süreci Nasıl İşler? Neler Yaşanır? Neler Yapılmalıdır? Haklarınız Nelerdir? 2024, Temmuz
Anonim

Kinaz vs Fosfataz

Kinaz ve Fosfataz arasındaki fark, bu iki enzimin iki zıt işlemi desteklemesinden kaynaklanır. Kinaz ve fosfataz, biyolojik sistemlerde bulunan fosfatlarla ilgilenen iki önemli enzimdir. Enzimler, hücrelerdeki birçok biyokimyasal reaksiyon için biyolojik katalizör görevi gören üç boyutlu küresel proteinlerdir. Bu yetenek nedeniyle enzimlerin gelişi, yaşamın evrimindeki en önemli olaylardan biri olarak kabul edildi. Enzimler, spesifik kimyasal bağları vurgulayarak biyokimyasal reaksiyonların hızını arttırır. Kinaz ve Fosfataz, protein fosforilasyonunda yer alan iki temel enzimdir. Protein fosforilasyonu, hücresel metabolizma, hücre farklılaşması, büyüme sırasında sinyal iletimi, transkripsiyon, bağışıklık tepkisi vb. dahil olmak üzere proteinlerin temel işlevlerini kolaylaştırır. Protein fosforilasyonu, ATP moleküllerinden fosfat grubunun eklenmesiyle protein moleküllerinin konformasyonel değişikliklerini içerirken, defosforilasyon fosfat gruplarının proteinden uzaklaştırılmasını içerir. Fosforilasyon ve defosforilasyon işlemleri sırasıyla kinaz ve fosfataz enzimleri tarafından katalize edilir. Bu yazıda, kinaz ve fosfataz ile ilgili önemli gerçekler vurgulanarak kinaz ve fosfataz arasındaki fark tartışılacaktır.

Kinaz nedir?

Kinazlar, ATP'den protein moleküllerine fosfat gruplarının eklenmesiyle fosforilasyon reaksiyonlarını katalize eden enzimler grubudur. ADP üretmek için ATP'deki fosfat-fosfat bağının parçalanmasıyla büyük enerji salınımı nedeniyle fosforilasyon reaksiyonu tek yönlüdür. Pek çok farklı protein kinaz türü vardır ve her kinaz, belirli bir proteinin veya bir dizi proteinin fosforilasyonundan sorumludur. Bununla birlikte, genel olarak amino asit yapısı göz önüne alındığında, kinazlar, R gruplarının bir parçası olarak bir OH grubundan oluşan üç tip amino aside fosfat grupları ekleyebilir. Bu üç amino asit serin, treonin ve tirozindir. Protein kinazlar, bu üç amino asit substratına göre kategorize edilir. Serin/treonin kinaz sınıfı, en sitoplazmik proteinlere benzer. Fosforilasyon işlemi sırasında kinaz, proteinin aktivitesini arttırabilir veya az altabilir. Ancak aktivite, fosforilasyon bölgesine ve fosforile edilen proteinin yapısına bağlıdır.

Kinaz ve Fosfataz Arasındaki Fark
Kinaz ve Fosfataz Arasındaki Fark

Temel Fosforilasyon reaksiyonu

Fosfataz nedir?

Fosforilasyonun ters reaksiyonu olan defosforilasyon, fosfataz enzimleri tarafından katalize edilir. Fosforilasyon sırasında fosfataz, fosfat gruplarını protein moleküllerinden uzaklaştırır. Dolayısıyla, bir kinaz tarafından aktive edilen bir protein, bir fosfataz tarafından deaktive edilebilir. Bununla birlikte, fosforilasyon reaksiyonu geri dönüşümlü değildir. Hücrelerde bulunan birçok farklı fosfataz vardır. Bazı fosfatazlar oldukça spesifiktir ve bir veya birkaç proteini defosforile ederken, diğerleri çok çeşitli proteinlerdeki fosfatı uzaklaştırır. Fosfatlar, su molekülünü fosforilasyon için kullandıklarından hidrolazlardır. Substrat özgüllüğüne bağlı olarak, fosfatazlar beş sınıfa ayrılabilir; tirozin-spesifik fosfatazlar, serin/treonin spesifik fosfatazlar, ikili özgüllük fosfatazlar, histidin fosfatazlar ve lipid fosfatazlar.

Kinaz vs Fosfataz
Kinaz vs Fosfataz

Bir CDP ile Tirozin defosforilasyon Mekanizması

Kinaz ve Fosfataz arasındaki fark nedir?

• Kinaz enzimleri, ATP moleküllerinden fosfat gruplarının eklenmesiyle proteinlerin fosforilasyonunu katalize eder. Fosfataz enzimleri, proteinlerden fosfat gruplarını uzaklaştırarak defosforilasyon reaksiyonlarını katalize eder.

• Kinaz, fosfat gruplarını elde etmek için ATP'yi kullanırken fosfataz, fosfat gruplarını çıkarmak için su moleküllerini kullanır.

• Bir kinaz tarafından aktive edilen proteinler, bir fosfataz tarafından deaktive edilebilir.

Önerilen: