Anahtar Farkı – Kd vs Km
Kd ve Km denge sabitleridir. Kd ve Km arasındaki temel fark, Kd'nin bir termodinamik sabitken Km'nin bir termodinamik sabit olmamasıdır.
Kd ayrışma sabitini ifade ederken Km Michaelis sabitini ifade eder. Bu sabitlerin her ikisi de enzimatik reaksiyonların nicel analizinde çok önemlidir.
Kd nedir?
Kd ayrışma sabitidir. Denge sistemlerinde kullanılması nedeniyle denge ayrışma sabiti olarak da bilinir. Ayrışma sabiti, büyük bir bileşiğin tersinir olarak küçük bileşenlere dönüştürüldüğü reaksiyonların denge sabitidir. Bu dönüşüm süreci aynı zamanda ayrışma olarak da bilinir. İyonik bir molekül her zaman iyonlarına ayrışır. O zaman ayrışma sabiti veya Kd, çözeltideki belirli bir maddenin iyonlara ayrılma derecesini ifade eden bir miktardır. Dolayısıyla bu, ilgili iyonların konsantrasyonlarının, ayrışmamış molekülün konsantrasyonuna bölünmesine eşittir.
AB ↔ A + B
Yukarıdaki genel reaksiyonda, ayrışma sabiti Kd aşağıdaki gibi verilebilir.
Kd=[A][B] / [AB].
Ayrıca, stokiyometrik bir ilişki varsa, denkleme stokiyometrik katsayılar dahil edilmelidir.
xAB ↔ aA + bB
Ayrılma sabiti denklemi, yukarıdaki reaksiyon için Kd aşağıdaki gibidir:
Kd=[A]a[B]b / [AB]x
Özellikle, biyokimyasal uygulamalarda Kd, bir enzim varlığında kimyasal reaksiyonla verilen ürünlerin miktarını belirlemeye yardımcı olur. Bir enzimatik reaksiyonun Kd'si, ligand-reseptör afinitesini ifade eder. Başka bir deyişle, bir substratın bir enzimin reseptöründen ayrılma kabiliyetini belirtir. Öte yandan, bir substratın enzime ne kadar güçlü bağlandığını açıklar.
Km nedir?
Km, Michaelis sabitidir. Kd'den farklı olarak Km kinetik bir sabittir. Ana uygulama alanı enzim kinetiğidir, yani bir substratın bir enzime bağlanma afinitesini belirlemektir. Sabit, substrat konsantrasyonunun bir enzim varlığında reaksiyon hızıyla ilişkilendirilmesiyle ifade edilir. Buna göre, Michaelis sabiti veya Km, reaksiyon hızı maksimum hızının yarısına ulaştığında substratın konsantrasyonudur.
Şekil 1: Bir enzimatik reaksiyonda reaksiyon hızı ve substrat konsantrasyonu arasındaki ilişki.
Enzim (E) ve substrat (S) arasındaki reaksiyon sırasında, ürünlerin (P) oluşumu aşağıdaki gibidir:
E + S ↔ E-S kompleksi ↔ E + P
Yukarıdaki reaksiyonun denge sabitleri aşağıdaki gibi ise, bu sabitlerden Km türetebilirsiniz.
Km=K-1 + K+2 / K+1
Michael'ın Konseptine Göre Km Tayini
Michaelis, substrat konsantrasyonu [S] ve maksimum reaksiyon hızı Vmax'ı kullanarak bir ilişki geliştirdi. Bir enzimatik reaksiyonun substrat konsantrasyonu ile Km arasındaki ilişki aşağıdaki gibidir:
v=Vmax[S] / Km + [S]
v herhangi bir andaki hızdır, [S] ise belirli bir zamanda substrat konsantrasyonudur ve Vmax, reaksiyonun maksimum hızıdır. Km, reaksiyondaki enzim için Michaelis sabitidir. Michaelis sabitinin değeri enzime bağlıdır. Sonuç olarak, küçük bir Km değeri, enzimin az miktarda substrat ile doymuş hale geldiğini gösterir. Daha sonra Vmax, düşük bir substrat konsantrasyonunda elde edilir. Buna karşılık, yüksek bir Km değeri, enzimin doymuş hale gelmesi için yüksek miktarda substrat gerektirdiğini gösterir.
Kd ve Km Arasındaki Fark Nedir?
Kd vs Km |
|
| Kd ayrışma sabitidir. | Km, Michaelis sabitidir. |
| Doğa | |
| Kd bir termodinamik sabittir. | Km kinetik bir sabittir. |
| Ayrıntılar | |
| Kd, bir substratın bir enzime olan afinitesini temsil eder. | Km, substrat konsantrasyonu ve reaksiyon hızı arasındaki ilişkiyi temsil eder. |
Özet – Kd vs Km
Kd ve Km, enzimatik reaksiyonların özelliklerini tanımlayan denge sabitleridir. Kd ve Km arasındaki temel fark, Kd'nin bir termodinamik sabitken Km'nin bir termodinamik sabit olmamasıdır.
