Anahtar Fark – Enzim vs Koenzim
Kimyasal reaksiyonlar bir veya daha fazla substratı ürünlere dönüştürür. Bu reaksiyonlar, enzim adı verilen özel proteinler tarafından katalize edilir. Enzimler, tüketilmeden çoğu reaksiyon için katalizör görevi görür. Enzimler, amino asitlerden yapılır ve 20 farklı amino asitten oluşan benzersiz amino asit dizilerine sahiptir. Enzimler, kofaktörler adı verilen küçük protein olmayan organik moleküller tarafından desteklenir. Koenzimler, enzimlerin kataliz yapmasına yardımcı olan bir tür kofaktördür. temel fark enzim ve koenzim arasında enzim, biyokimyasal reaksiyonları katalize eden bir protein iken koenzim, enzimlerin kimyasal reaksiyonları aktive etmesine ve katalize etmesine yardımcı olan protein olmayan bir organik moleküldür. Enzimler makromoleküllerdir, koenzimler ise küçük moleküllerdir.
Enzim Nedir?
Enzimler, canlı hücrelerin biyolojik katalizörleridir. Bir ipte inci gibi birbirine bağlı yüz milyonlarca amino asitten oluşan proteinlerdir. Her enzimin benzersiz bir amino asit dizisi vardır ve belirli bir gen tarafından belirlenir. Enzimler, canlı organizmalarda neredeyse tüm biyokimyasal reaksiyonları hızlandırır. Enzimler sadece reaksiyonun hızını etkiler ve reaksiyonun aktivasyon enerjisi enzimler tarafından düşürüldüğünden, kimyasal dönüşümü başlatmak için onların varlığı esastır. Enzimler, tüketilmeden veya kimyasal yapıyı değiştirmeden reaksiyonun hızını değiştirir. Aynı enzim, aynı reaksiyonu tekrar tekrar katalize etme yeteneğini göstererek, giderek daha fazla substratın ürüne dönüşmesini katalize edebilir.
Enzimler oldukça spesifiktir. Belirli bir enzim, belirli bir substrat ile bağlanır ve belirli bir reaksiyonu katalize eder. Enzimin özgüllüğü, enzimin şeklinden kaynaklanır. Her enzimin spesifik bir şekle ve spesifik bağlanma için fonksiyonel gruplara sahip aktif bir bölgesi vardır. Yalnızca belirli alt tabaka, aktif bölgenin şekliyle eşleşecek ve onunla bağlanacaktır. Enzim substrat bağlanmasının özgüllüğü, kilit ve anahtar hipotezi ve uyarılmış uyum hipotezi olarak adlandırılan iki hipotez ile açıklanabilir. Kilit ve anahtar hipotezi, enzim ve substrat arasındaki eşleşmenin bir kilit ve bir anahtara benzer olduğunu gösterir. Uyarılmış uyum hipotezi, aktif bölgenin şeklinin, kişinin eline takılan eldivenlere benzer şekilde belirli alt tabakanın şekline uyması için değişebileceğini söyler.
Enzimatik reaksiyonlar pH, sıcaklık vb. gibi çeşitli faktörlerden etkilenir. Her enzimin verimli çalışması için bir optimum sıcaklık değeri ve pH değeri vardır. Enzimler ayrıca biyokimyasal reaksiyonları katalize etmek için prostetik gruplar, koenzimler, aktivatörler vb. gibi protein olmayan kofaktörlerle etkileşime girer. Enzimler protein oldukları için yüksek sıcaklıkta veya yüksek asitlik veya alkalilik ile yok edilebilirler.
Şekil 01: Enzim aktivitesinin uyarılmış uyum modeli.
Koenzim nedir?
Kimyasal reaksiyonlara, kofaktör adı verilen protein olmayan moleküller yardım eder. Kofaktörler, enzimlerin kimyasal reaksiyonları katalize etmesine yardımcı olur. Farklı kofaktör türleri vardır ve koenzimler aralarında bir türdür. Koenzim, bir enzim substrat kompleksi ile birleşen ve reaksiyonun kataliz sürecine yardımcı olan organik bir moleküldür. Yardımcı moleküller olarak da bilinirler. Vitaminlerden oluşurlar veya vitaminlerden elde edilirler. Bu nedenle diyetler biyokimyasal reaksiyonlar için gerekli koenzimleri sağlayan vitaminleri içermelidir.
Koenzimler, enzimin aktif bölgesine bağlanabilir. Enzimle gevşek bir şekilde bağlanırlar ve reaksiyon için gerekli fonksiyonel grupları sağlayarak veya enzimin yapısal konformasyonunu değiştirerek kimyasal reaksiyona yardımcı olurlar. Bu nedenle, substratın bağlanması kolaylaşır ve reaksiyon ürünlere doğru ilerler. Bazı koenzimler, enzimlerin aksine ikincil substratlar gibi davranır ve reaksiyonun sonunda kimyasal olarak değişir.
Koenzimler, enzim olmadan kimyasal reaksiyonu katalize edemezler. Enzimlerin aktif hale gelmesine ve işlevlerini yerine getirmesine yardımcı olurlar. Koenzim, apoenzim ile bağlandığında, enzim, holoenzim adı verilen enzimin aktif formu haline gelir ve reaksiyonu başlatır.
Koenzim örnekleri, Adenozin trifosfat (ATP), Nikotinamid adenin dinükleotidi (NAD), Flavin adenin dinükleotidi (FAD), Koenzim A, B1, B2 ve B6 vitaminleridir.
Şekil 02: Bir apoenzim ile kofaktör bağlanması
Enzim ve Koenzim arasındaki fark nedir?
Enzim vs Koenzim |
|
| Enzimler, kimyasal reaksiyonları hızlandıran biyolojik katalizörlerdir. | Koenzimler, enzimlerin kimyasal reaksiyonları katalize etmesine yardımcı olan organik moleküllerdir. |
| Moleküler Tip | |
| Bütün enzimler proteindir. | Koenzimler protein değildir. |
| Tepkilere Bağlı Değişiklik | |
| Enzimler kimyasal reaksiyon nedeniyle değişmezler. | Koenzimler, reaksiyon sonucunda kimyasal olarak değişirler. |
| Özgüllük | |
| Enzimler özeldir. | Koenzimler spesifik değildir. |
| Boyut | |
| Enzimler daha büyük moleküllerdir. | Koenzimler daha küçük moleküllerdir. |
| Örnekler | |
| Amilaz, proteinaz ve kinaz enzim örnekleridir. | NAD, ATP, koenzim A ve FAD, koenzim örnekleridir. |
Özet – Enzim vs Koenzim
Enzimler kimyasal reaksiyonları katalize eder. Koenzimler, enzimleri aktive ederek ve fonksiyonel gruplar sağlayarak enzimlerin reaksiyonu katalize etmesine yardımcı olur. Enzimler, amino asitlerden oluşan proteinlerdir. Koenzimler protein değildir. Esas olarak vitaminlerden elde edilirler. Enzimler ve koenzimler arasındaki fark budur.
